دومین انگشت رینگ

از ویکی‌پدیا، دانشنامهٔ آزاد
انگشت روی، نوع C3HC4 (انگشت رینگ)
ساختار دومِـین C3HC4.[۱] یون‌های روی، گوی‌های سیاه‌رنگ هستند که توسط ریشه‌های سیستئینی (آبی رنگ) هم‌آرایی شده‌اند.
شناسه‌ها
نمادzf-C3HC4
پی‌فمPF00097
اینترپروIPR001841
SMARTSM00184
PROSITEPDOC00449
SCOPe1chc / SUPFAM

دومِـین انگشت رینگ (انگلیسی: RING finger domain) در زیست‌شناسی مولکولی، نوعی دومِـین انگشت روی است که حاوی موتیف آمینواسیدی C3HC4 است که به کاتیون‌های رویسیستئین و ۱ هیستیدین که به‌صورت غیرمتوالی قرار گرفته‌اند) اتصال می یابد.[۲][۳][۴][۵] این دومِـین پروتئین دارای ۴۰ تا ۶۰ اسید آمینه است. بسیاری از پروتئین های حاوی این دومِـین نفش مهمی در مسیر یوبیکویتین دارند.

واژهٔ رینگ (RING) در این عبارت، مخفف عبارتِ «ژن جدید بسیار جالب» (Really Interesting New Gene) است و نباید به اشتباه آن را «حلقه» ترجمه کرد.

عملکرد[ویرایش]

بسیاری از این دومین‌ها به‌طور هم‌زمان به آنزیم‌های یوبیکویتین‌سازی و سوبسترای آنها متصل شده و همچون لیگازها عمل می‌کنند. این فرایند به نوبهٔ خود پروتئین‌های سوبسترا را جهت تجزیه هدف قرار می‌دهد.[۶][۷][۸]

ساختار[ویرایش]

دومِـین انگشت رینگ دارای توالی C-X2-C-X[9-39]-C-X[1-3]-H-X[2-3]-C-X2-C-X[4-48]-C-X2-C است[۲] که در آن:

  • C یک ریشهٔ سیستئین محافظت‌شده‌است که در هم‌آرایی روی نقش دارد،
  • H یک ریشهٔ هیستیدینی محافظت‌شده‌است که هم‌آرایی روی نقش دارد،
  • Zn اتم روی است و
  • X هر نوع ریشه آمینواسیدی می‌تواند باشد.

شکل زیر، یک تصویر شماتیک از ساختار دومِـین انگشت رینگ است:[۲]

                              x x x     x x x
                             x      x x      x
                            x       x x       x
                           x        x x        x
                          C        C   C        C
                         x  \    / x   x \    /  x
                         x    Zn   x   x   Zn    x
                          C /    \ H   C /    \ C
                          x         x x         x
                 x x x x x x         x         x x x x x x

مثال‌ها[ویرایش]

نمونه‌هایی از پروتئین‌های دارای این دومین عبارتند از:

منابع[ویرایش]

  1. Barlow PN, Luisi B, Milner A, Elliott M, Everett R (March 1994). "Structure of the C3HC4 domain by 1H-nuclear magnetic resonance spectroscopy. A new structural class of zinc-finger". J. Mol. Biol. 237 (2): 201–11. doi:10.1006/jmbi.1994.1222. PMID 8126734.
  2. ۲٫۰ ۲٫۱ ۲٫۲ Borden KL, Freemont PS (1996). "The RING finger domain: a recent example of a sequence-structure family". Curr. Opin. Struct. Biol. 6 (3): 395–401. doi:10.1016/S0959-440X(96)80060-1. PMID 8804826.
  3. Hanson IM, Poustka A, Trowsdale J (1991). "New genes in the class II region of the human major histocompatibility complex". Genomics. 10 (2): 417–24. doi:10.1016/0888-7543(91)90327-B. PMID 1906426.
  4. Freemont PS, Hanson IM, Trowsdale J (1991). "A novel cysteine-rich sequence motif". Cell. 64 (3): 483–4. doi:10.1016/0092-8674(91)90229-R. PMID 1991318.
  5. Lovering R, Hanson IM, Borden KL, Martin S, O'Reilly NJ, Evan GI, Rahman D, Pappin DJ, Trowsdale J, Freemont PS (1993). "Identification and preliminary characterization of a protein motif related to the zinc finger". Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 90 (6): 2112–6. doi:10.1073/pnas.90.6.2112. PMC 46035. PMID 7681583.
  6. Lorick KL, Jensen JP, Fang S, Ong AM, Hatakeyama S, Weissman AM (1999). "RING fingers mediate ubiquitin-conjugating enzyme (E2)-dependent ubiquitination". Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 96 (20): 11364–9. doi:10.1073/pnas.96.20.11364. PMC 18039. PMID 10500182.
  7. Joazeiro CA, Weissman AM (2000). "RING finger proteins: mediators of ubiquitin ligase activity". Cell. 102 (5): 549–52. doi:10.1016/S0092-8674(00)00077-5. PMID 11007473.
  8. Freemont PS (2000). "RING for destruction?". Curr. Biol. 10 (2): R84–7. doi:10.1016/S0960-9822(00)00287-6. PMID 10662664.